kollagenbildung
Zuletzt aktualisiert: 22. Januar 2021

Ein schöner Körper, strahlende Haut, starke Muskeln und Gelenke - wer träumt nicht davon? Man hört viel über eine Substanz, die diese Eigenschaften fördern soll, das Kollagen.

Kollagen bestimmt durch seine Struktur die Elastizität und Zugfestigkeit des Gewebes. Es fördert eine glatte Haut, starke Haare, straffe Körperkonturen, bringt Kraft und hält die Knochen fitter. Also wirklich ein wahres Wundermittel für den Körper? Sehen wir uns die Hintergründe zu Kollagen und der Kollagenbildung genauer an.




Das Wichtigste in Kürze

  • Fast überall im Körper findet sich Kollagen, denn es ist das wichtigste Strukturprotein. Kollagen ist nicht nur das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper, sondern das häufigste Protein überhaupt im Tierreich.
  • Die Kollagenbildung erfolgt durch Bindegewebszellen, den sogenannten Fibroblasten. Der Körper braucht vor allem zwei Dinge, um Kollagen zu bilden: Aminosäuren und Vitamin C.
  • Mit kollagenreichen Lebensmitteln kann man dafür sorgen, dass dem Stoffwechsel reichlich Kollagen zur Verfügung steht. Das erleichtert es dem Körper, Gewebe aller Art zu erneuern und fördert so die Gesundheit.

Unsere Produktempfehlung

Keine Produkte gefunden.

Die hochdosierten Kollagen und Hyaluronsäure Kapseln von Billion Trees bieten die perfekte Alternative zu einer Creme oder einem Serum. Von Innen heraus und in beständigen Schritten wird die Straffheit und Qualität der Haut gesteigert.

Die Kombination dieser beiden Wirkstoffe in diesen Billion Trees Kapseln beugt allen voran dem Alterungsprozess der Haut vor. Außerdem bestätigen regelmäßiger Nutzer, dass es bei Bänder- und Gelenkproblemen hilft und für eine regenerierende Wirkung sorgt. Die 90 Kapseln reichen bei regelmäßiger Einnahme für 45 Tage und habe eine angenehme Größe zum Schlucken.

Hintergründe: Was sind Kollagen und Kollagenbildung?

In unserem Ratgeber findest du die wichtigsten Informationen bezüglich Kollagen und Kollagenbildung.

Was ist Kollagen und woraus setzt es sich zusammen?

Kollagen ist ein Protein von hoher Bedeutung, denn es handelt sich bei Kollagen um das wichtigste Strukturprotein des Körpers. Es findet sich fast überall im menschlichen Körper, denn und ein Drittel des gesamten Proteins im Körper besteht aus Kollagen.

faltenbehandlung

Kollagen ist ein wichtiges Strukturprotein, das unter anderem deiner Haut ihre Festigkeit und Elastizität verleiht. (Bildquelle. 123rf / goodluz)

Aber es ist nicht nur beim Menschen das häufigste vorkommende Protein, sondern im gesamten Tierreich. Es kommt vor allem im Bindegewebe vor, wirkt durch seine Struktur wie ein flexibles Gerüst und verleiht Geweben wie Haut, Lunge, Blutgefäßen, Knorpel, Knochen, Sehnen und Bändern ihre Elastizität und Zugfestigkeit. Kollagen ist sozusagen der natürliche "Klebstoff" unseres Körpers und hält uns zusammen. (1)

Wie bereits erwähnt ist Kollagen ein Protein. Proteine sind aus Aminosäuren zusammengesetzt, 57 Prozent von Kollagen besteht aus den folgenden drei (2):

  • Glycin (33 Prozent)
  • Prolin (12 Prozent)
  • Hydroxyprolin (10 Prozent)

Welche verschiedenen Arten von Kollagen gibt es?

Je nach Zusammensetzung werden verschiedene Kollagen-Typen unterschieden. Insgesamt sind mittlerweile 28 Typen bekannt. Zum Teil ist deren Funktion jedoch noch ungeklärt. Kollagen Typ 1 kommt bei Säugetieren am häufigsten vor. Wir geben hier einen Überblick über die wichtigsten fünf Typen (3):

Typ Funktion
Kollagen Typ I ist besonders breit und daher in Knochen, Sehnen, Haut, Dentin der Zähne, Faszien, Gefäße und inneren Organen zu finden
Kollagen Typ II ist dünner und befindent sich hauptsächlich in Knorpel, Bandscheiben und im Glaskörper des Auges
Kollagen Typ III ist das feinste Kollagen und ist in glatter Muskulatur, lymphatischem Gewebe und im Knochenmark anzutreffen sowie Haut, Uterus und Blutgefäßen
Kollagen Typ IV liegt in Nieren Glomeruli, Augenlinse und in der Basallamina von Epithel- und Endotzelzellen vor
Kollagen Typ V findet sich in der Basallamina von glatten und gestreiften Muskelzellen

Welche Funktionen die einzelnen Typen im Körper übernehmen, wird durch ihre Eigenschaften bestimmt.

Welche Aufgaben erfüllt Kollagen in unserem Körper?

Es verleiht der Haut Straffheit, macht die Knochen stabil, schmiert die Gelenke und sorgt für eine kräftige Haarpracht. Es ist für gesunde Organe sowie flexible Bänder und Sehnen verantwortlich, das heißt es sorgt für einen widerstandsfähigen Körper.

Kollagen ist ein Multitalent für unseren Körper.

In Form von Knorpelmasse lässt Kollagen Ohren und Nasenspitze flexibel werden und an den Rippen und der Wirbelsäule schützen Knorpel vor Stauchungen.

Neben der positiven Wirkung auf Haut und Haare, das Bindegewebe und dem Anti-Aging-Effekt, erweist sich Kollagen auch bei Darmproblemen als hilfreich. Im Falle einer Schwangerschaft spielt Kollagen ebenso eine wichtige Rolle, denn ohne große Mengen verschiedener Kollagenarten kann der Körper kein neues Leben hervorbringen.

Wie wird Kollagen gebildet?

Kollagen wird von Bindegewebszellen gebildet, den sogenannten Fibroblasten. Sie sind für den Aufbau der extrazellulären Matrix verantworlich. Diese Fibroblasten reihen mehr als 1.000 Aminosäuren zu sogenannten Alpha-Ketten aneinander und werden auch Polypeptide genannt. Die Alpha-Ketten winden sich in Form einer Helix und werden zusätzlich durch Brücken aus Wasserstoffbindungen stabilisiert.

Für die Stabilität ist die geringe Größe der Aminosäure Glycin wichtig. Sie füllt Lücken der Struktur aus, indem sie genau zwischen die größeren Aminosäuren passt. Die Form von Prolin und Hydroxyprolin sind auch wichtig für das dichte Zusammendrehen der Alpha-Ketten. (4, 5)

Wo wird Kollagen im Körper gebildet?

Kollagen wird hauptsächlich in Fibroblasten, Chondroblasten, Osteoblasten und Odontoblasten hergestellt, jedoch wird es auch in vielen anderen Zelltypen gebildet. Am besten untersucht ist die Biosynthese des Kollagens in Fibroblasten, wie es bereits vorher beschrieben. (6)

Wie man sieht, befindet sich im Körper ein großes Spektrum an Zellen, die in der Lage sind Kollagen zu bilden. Je nach Zelltyp und Ort der Herstellung werden unterschiedliche Kollagentypen hergestellt. In der nachfolgenden Tabelle sind einige Beispiele zu sehen:

Zelltyp Ort
Fibroblasten Innere Hautschicht
Osteoblasten Knochengewebe
Chondroblasten Knorpel

Was braucht der Körper um Kollagen zu bilden?

Um Kollagen zu bilden, braucht der Körper vor allem zwei Dinge:

  • Aminosäuren
  • Vitamin C

Vitamin C wirkt als Kofaktor der Enzyme, die das Kollagen aufbauen. Enzyme werden im Stoffwechsel häufig vernachlässigt, dabei ist kein Stoffwechselvorgang ohne Enzyme möglich. Sie setzen die Temperatur beziehungsweise den Energiebedarf für biochemische Reaktionen herab. Daraus folgt, dass die Biochemie bereits bei der relativ niedrigen Körpertemperatur von 37 Grad funktioniert. (7)

Wenn Vitamin C fehlt, kann der Stoffwechsel die Aminosäure Hydroxyprolin nicht in die Tripelhelix von Kollagen einbauen. Die so entstandenen Tropokollagen-Einheiten sind instabil und zerfallen bei Temperaturen oberhalb von 20 Grad Celsius.

kollagenbildung

Mit zunehmenden Lebensalter verlangsamt sich die Kollagenproduktion. Die Haut verliert an Straffheit und Knochen werden instabiler. (Bildquelle: Esther Ann / unsplash)

Daher ist es wichtig, dass Aminosäurereiche Nahrungsmittel immer mit Vitamin C-reichen Nahrungsmitteln kombiniert werden sollen, um eine optimale Kollagenbildung zu ermöglichen. Unterstützen können auch Nahrungsmittel, die reich an Zink, Silizium und Antiodidantien sind. Sie fördern ebenso die Kollagenbildung und verzögern seinen Abbau. (8)

Wann nimmt die Kollagenbildung ab?

Verschiedene Umwelteinflüsse und ein ungünstiger Lebensstil greifen das Kollagendepot an, vor allem sind das:

  • Stress (9)
  • starke Sonneneinstrahlung (10)
  • Rauchen (11)
  • chronische Erkrankungen (12)

Auch mit zunehmenden Lebensalter verlangsamt sich die Kollagenbildung. Die Haut verliert an Straffheit und die Haare erscheinen dünner. Knochen werden instabiler und Sehnen weniger flexibel. Bei fast jedem zweiten Menschen stellen sich im Alter auch Gelenkprobleme ein. (13)

Frauen sind von einem Mangel an Kollagen besonders betroffen. In den Wechseljahren sinkt der Östrogenspiegel und dadruch die Fähigkeit des Körpers Kollagen zu bilden. Daher wird die Haut dann auch zunehmend faltiger und trockener. (14)

Wie kann man die Kollagenbildung anregen?

Die Kollagenbildung kann einerseits durch zahlreiche Lebensmittel, die die Kollagenproduktion im Körper anregen, begünstigt werden. Andererseits kann man auch mit Nahrungsergänzungsmitteln nachhelfen, wenn der Körper zu wenig Kollagen produziert. Künstliches Kollagen ist eine ebenso eine gute Möglichkeit, die Reserven aufzufüllen.

Man findet heutzutage auch eine große Auswahl von kollagenhaltigen Kosmetikprodukten in Drogeriemärkten, wie zum Beispiel Gesichtsmasken, Seren, Hydrogelen, Handcremes, Augenmasken, Augenpads, Ampullen und so weiter. Kosmetik mit Kollagen verspricht die Falten, Augenringe und Tränensäcke wegzuzaubern, allerdings bleibt der größte Teil dieses Kollagens an der Oberfläche der Haut hängen. Dort wirkt es nur vorübergehend.

kollagenbildung

Es gibt unzählige kollagenhaltige Kosmetikprodukte, jedoch gelangt dadurch nur wenig bis gar kein Kollagen in die Haut. (Bildquelle: Anna Shve / pexels)

Wie viel Kollagen aus Kosmetikprodukten in die Haut gelangen kann, ist umstritten. Eine chinesische Studie nennt 8 Prozent anhand eines Tierversuchs. Koreanische Wissenschaftler fanden heraus, dass Kollagen vom Typ I sogar vollständig in der Oberhaut hängen bleibt. (15, 16)

Ist eine Kollagen Supplementierung sinnvoll?

Fragst du dich, ob die Einnahme von Kollagen gesund ist und ob sie sinnvoll ist? Die Antwort ist ein klares Ja. Kollagen ist ein natürlich vorkommendes Protein, das der Körper in großen Mengen braucht.

Wenn du dir für die Einnahme von Kollagen zum Beispiel nicht selbst eine Knochenbrühe kochen möchtest, dann erleichtert Kollagen in Form von Supplementen die Einnahme.

Die Wirkung hängt von der Qualität der Ausgangsprodukte und den Verarbeitungsmethoden ab. In der Regel solltest du die vom Hersteller empfohlenen Verzehrmengen beachten. Der menschliche Körper kann aber problemlos bis zu 10 Gramm Kollagen am Tag verkraften. (17)

Was für Arten von Kollagen Supplementen gibt es?

Getrocknetes Kollagen bekommt man nicht nur als Pulver, sondern auch in Form von Kapseln oder Tabletten. Meist handelt es sich hierbei um hydrolisiertes Kollagen, das sich gut mit Flüssigkeiten aller Art vermischen lässt. Auch bereits in flüssiger Form gibt es viele Produkte: Kollagen-Drinks, Shots, Tropfen und Trinkampullen.

Es gibt viele klangvolle Namen für die Aufbereitung von einfachem Kollagen und Gelatine. Hinter den folgenden Bezeichnungen verbirgt sich gelöstes, getrocknetes Kollagen:

  • Kollagen-Hydrolysat
  • Collagen Hydrolysate
  • Hydrolyzed Collagen
  • Hydrolyzed Gelatin
  • Kollagenpeptide
  • Collagen Peptides
  • Ccollagen-Peptide

Kollagen für die orale Einnahme als Pulver oder in flüssiger Form sollte immer hydrolysiert sein, damit es der Stoffwechsel gut verwerten kann. Eine Kombination mit Vitamin C, Hyaluronsäure und Mineralien wie zum Beispiel Zink unterstützt die Kollagenbildung zusätzlich.

Welche Nebenwirkungen kann eine Supplementierung von Kollagen haben?

Da Kollagen ein Protein ist, kann es in seltenen Fällen Allergien auslösen. Je ähnlicher das aus Tieren gewonnene Kollagen dem menschlichen Kollagen ist, desto kleiner ist das Risiko. Daher sind als Kollagenquelle Huhn, Rind oder Schwein besser geeignet als zum Beispiel Kollagen aus Fisch oder Quallen.

Bei Kollagenhydrolysaten sind die Bestandteile von Kollagen so zerkleinert, dass sie kaum noch allergisches Potenzial besitzen. Außer allergischen Reaktionen sind bisher keine weiteren Nebenwirkungen bekannt. (18)

Allergische Reaktionen treten eher nicht nach dem Verzehr, sondern nach kosmetischen oder chirurgischen Behandlungen auf. (19)

Welche Lebensmittel sind gut für die Kollagenbildung?

Kollagen ist im Prinzip in allen Lebensmitteln mit viel Eiweiß enthalten. Allerdings ist Kollagen auch ein tierisches Protein, das heißt wenn du ungern Fleischprodukte isst, musst du dich nach Alternativen umsehen.

Kollagen in Lebensmitteln ist für den Körper sehr gesund.

In pflanzlichen Lebensmitteln findet man nur die Aminosäuren, diese sind aber wiederum Bausteine für Kollagen und wenn dein Körper damit in ausreichender Menge versorgt ist, stellt er sein eigenes Kollagen und die dafür notwendigen Bestandteile problemlos her. (20)

Im folgenden Abschnitt vergleichen wir tierische Lebensmittel mit der pflanzlichen Alternative.

Tierische Lebensmittel

Tierische Lebensmittel mit einem hohen Eiweißgehalt sind ideale Kollagenlieferanten, darunter fallen Produkte wie zum Beispiel Fleisch oder Eier. Kollagen steckt vor allem auch reichlich in Knochen, Gelenken und der Haut von Tieren.

Vorteile
  • Kollagen kann direkt aufgenommen werden
  • Ideale Konzentration an Aminosäuren
Nachteile
  • Erhöhte Aufnahme von Cholesterin
  • Nicht umweltfreundlich
  • Teuer

Du kannst daher auch ganz einfach beim Metzger deines Vertrauens Knochen kaufen und daraus deine eigene Knochenbrühe zu kochen. Bei Fleisch kann sehr leicht erkannt werden, ob es viel oder weniger Kollagen enthält, denn die Textur des Fleisches wird durch Kollagen zäh. Auch wenn zähes Fleisch weniger gern gesehen wird, es enthält viel Kollagen und ist daher gesund.

kollagenbildung

Am besten kann der Körper Kollagen bilden, wenn es über die Nahrung aufgenommen wird. Eine Knochenbrühe ist dafür hervorragend geeignet. (Bildquelle: Henrique Felix / unsplash)

Beim Verzehr von Fleisch solltest du allerdings auch auf die Menge achten, denn in Fleisch befindet sich Cholesterin. Eine zu hohe Menge kann Komplikationen wie Bluthochdruck oder verstopfte Arterien verursachen. Zusätzlich ist die Herstellung von Fleischprodukten nicht gerade umweltfreundlich.

Pflanzliche Lebensmittel

Wenn man auf pflanzliche Produkte setzt, muss man deutlich stärker auf die Ernährung achten. Da Kollagen ein tierisches Protein ist, kann es nicht direkt über pflanzliche Produkte aufgenommen werden.

Man kann allerdings die Aminosäuren zur Bildung von Kollagen, sowie verschiedene Spurenelemente wie zum Beispiel Zink, durch pflanzliche Nahrung aufnehmen und so die Kollagenbildung fördern.

Vorteile
  • Regt die natürliche Kollagenbildung an
  • Für Vegetarier geeignet
  • Hohe Lebensmittelvielfalt
Nachteile
  • Keine direkte Aufnahme möglich
  • Andere Zusammensetzung von Aminosäuren
  • Im Alter weniger effektiv

Beispiele für pflanzliche Nahrungsmittel mit einer hohen Menge an Aminosäuren sind Hülsenfrüchte, Getreide, Pseudogetreide sowie Samen und Nüsse. Das größte Problem dabei bleibt jedoch die Tatsache, dass Kollagen dadurch nicht direkt aufgenommen werden kann. Wenn die körpereigene Kollagenbildung im hohen Alter abnimmt, nimmt gleichzeitig auch die Effektivität die Biosynthese zu fördern ab.

Am besten ist es daher beide Kollagenquellen in Anspruch zu nehmen, den sowohl die direkte Aufnahme von Kollagen als auch die Förderung durch Wirkstoffe bringen gesundheitlich einen großen Vorteil.

Fazit

Kollagen hält unseren Körper zusammen. Es macht die Haut elastisch, festigt Knochen und macht Knorpel widerstandsfähig. Unter dem Begriff Kollagen versteht man viele unterschiedliche Strukturproteine. Alle sind lange Ketten von Aminosäuren, die der Stoffwechsel zu einer dreifachen Helix verzwirbelt und mit Querverbindungen stabilisiert.

Dein Körper kann das nötige Kollagen ohne Probleme selbst bilden, wenn man ihn ausreichend mit Aminosäuren versorgt. Auch Vegetarier und Veganer haben keinen Mangel an Kollagen, wenn sie wichtige Eiweißlieferanten in ihrer Ernährung richtig kombinieren.

Daneben ist eine Versorgung mit Nährstoffen sehr wichtig, denn dein Körper braucht vor allem Vitamin C für die Kollagenbildung. Am besten kann dein Körper Kollagen bilden, wenn du die Bausteine oder gelöstes Kollagen mit der Ernährung aufnimmst.

Bildquelle: 118190722 / 123rf

Einzelnachweise (20)

1. Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-58. doi: 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. PMID: 19344236; PMCID: PMC2846778.
Quelle

2. Li P, Wu G. Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids. 2018 Jan;50(1):29-38. doi: 10.1007/s00726-017-2490-6. Epub 2017 Sep 20. PMID: 28929384.
Quelle

3. Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457.
Quelle

4. Wu M, Cronin K, Crane JS. Biochemistry, Collagen Synthesis. [Updated 2020 Sep 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2020 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK507709/
Quelle

5. Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/
Quelle

6. Kollagene
Quelle

7. Padayatty SJ, Levine M. Vitamin C: the known and the unknown and Goldilocks. Oral Dis. 2016 Sep;22(6):463-93. doi: 10.1111/odi.12446. Epub 2016 Apr 14. PMID: 26808119; PMCID: PMC4959991.
Quelle

8. Murad S, Grove D, Lindberg KA, Reynolds G, Sivarajah A, Pinnell SR. Regulation of collagen synthesis by ascorbic acid. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981 May;78(5):2879-82. doi: 10.1073/pnas.78.5.2879. PMID: 6265920; PMCID: PMC319462.
Quelle

9. Kahan V, Andersen ML, Tomimori J, Tufik S. Stress, immunity and skin collagen integrity: evidence from animal models and clinical conditions. Brain Behav Immun. 2009 Nov;23(8):1089-95. doi: 10.1016/j.bbi.2009.06.002. Epub 2009 Jun 10. PMID: 19523511.
Quelle

10. Overbeek SA, Braber S, Koelink PJ, Henricks PA, Mortaz E, LoTam Loi AT, Jackson PL, Garssen J, Wagenaar GT, Timens W, Koenderman L, Blalock JE, Kraneveld AD, Folkerts G. Cigarette smoke-induced collagen destruction; key to chronic neutrophilic airway inflammation? PLoS One. 2013;8(1):e55612. doi: 10.1371/journal.pone.0055612. Epub 2013 Jan 31. Erratum in: PLoS One. 2013;8(10). doi:10.1371/annotation/0faf4c12-4fd4-474c-b5a4-16e49370aff3. PMID: 23383243; PMCID: PMC3561332.
Quelle

11. Jariashvili K, Madhan B, Brodsky B, Kuchava A, Namicheishvili L, Metreveli N. UV damage of collagen: insights from model collagen peptides. Biopolymers. 2012 Mar;97(3):189-98. doi: 10.1002/bip.21725. Epub 2011 Oct 15. PMID: 22002434; PMCID: PMC3299808.
Quelle

12. Pérez-Tamayo R. Pathology of collagen degradation. A review. Am J Pathol. 1978 Aug;92(2):508-66. PMID: 209693; PMCID: PMC2018293.
Quelle

13. Marcos-Garcés V, Molina Aguilar P, Bea Serrano C, García Bustos V, Benavent Seguí J, Ferrández Izquierdo A, Ruiz-Saurí A. Age-related dermal collagen changes during development, maturation and ageing - a morphometric and comparative study. J Anat. 2014 Jul;225(1):98-108. doi: 10.1111/joa.12186. Epub 2014 Apr 23. PMID: 24754576; PMCID: PMC4089350.
Quelle

14. Stevenson S, Thornton J. Effect of estrogens on skin aging and the potential role of SERMs. Clin Interv Aging. 2007;2(3):283-97. doi: 10.2147/cia.s798. PMID: 18044179; PMCID: PMC2685269.
Quelle

15. Zhang H, Pan D, Dong Y, Su W, Su H, Wei X, Yang C, Jing L, Tang X, Li X, Zhao D, Sun L, Qi B. Transdermal permeation effect of collagen hydrolysates of deer sinew on mouse skin, ex vitro, and antioxidant activity, increased type I collagen secretion of percutaneous proteins in NIH/3T3 cells. J Cosmet Dermatol. 2020 Feb;19(2):519-528. doi: 10.1111/jocd.13041. Epub 2019 Jun 20. PMID: 31219234.
Quelle

16. Choi YL, Park EJ, Kim E, Na DH, Shin YH. Dermal Stability and In Vitro Skin Permeation of Collagen Pentapeptides (KTTKS and palmitoyl-KTTKS). Biomol Ther (Seoul). 2014 Jul;22(4):321-7. doi: 10.4062/biomolther.2014.053. PMID: 25143811; PMCID: PMC4131521.
Quelle

17. Clark KL, Sebastianelli W, Flechsenhar KR, Aukermann DF, Meza F, Millard RL, Deitch JR, Sherbondy PS, Albert A. 24-Week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. 2008 May;24(5):1485-96. doi: 10.1185/030079908x291967. Epub 2008 Apr 15. PMID: 18416885.
Quelle

18. Tak YJ, Kim YJ, Lee JG, Yi YH, Cho YH, Kang GH, Lee SY. Effect of Oral Ingestion of Low-Molecular Collagen Peptides Derived from Skate (Raja Kenojei) Skin on Body Fat in Overweight Adults: A Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Trial. Mar Drugs. 2019 Mar 7;17(3):157. doi: 10.3390/md17030157. PMID: 30866485; PMCID: PMC6471368.
Quelle

19. Mullins RJ, Richards C, Walker T. Allergic reactions to oral, surgical and topical bovine collagen. Anaphylactic risk for surgeons. Aust N Z J Ophthalmol. 1996 Aug;24(3):257-60. doi: 10.1111/j.1442-9071.1996.tb01589.x. PMID: 8913129.
Quelle

20. Gibson NR, Jahoor F, Ware L, Jackson AA. Endogenous glycine and tyrosine production is maintained in adults consuming a marginal-protein diet. Am J Clin Nutr. 2002 Mar;75(3):511-8. doi: 10.1093/ajcn/75.3.511. PMID: 11864857.
Quelle

Warum kannst du mir vertrauen?

Wissenschaftlicher Artikel
Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-58. doi: 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. PMID: 19344236; PMCID: PMC2846778.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftlicher Artikel
Li P, Wu G. Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids. 2018 Jan;50(1):29-38. doi: 10.1007/s00726-017-2490-6. Epub 2017 Sep 20. PMID: 28929384.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftlicher Artikel
Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan 1;3(1):a004978. doi: 10.1101/cshperspect.a004978. PMID: 21421911; PMCID: PMC3003457.
Gehe zur Quelle
Buch
Wu M, Cronin K, Crane JS. Biochemistry, Collagen Synthesis. [Updated 2020 Sep 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2020 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK507709/
Gehe zur Quelle
Buch
Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/
Gehe zur Quelle
Wikipedia
Kollagene
Gehe zur Quelle
Wissenschaftlicher Artikel
Padayatty SJ, Levine M. Vitamin C: the known and the unknown and Goldilocks. Oral Dis. 2016 Sep;22(6):463-93. doi: 10.1111/odi.12446. Epub 2016 Apr 14. PMID: 26808119; PMCID: PMC4959991.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftlicher Artikel
Murad S, Grove D, Lindberg KA, Reynolds G, Sivarajah A, Pinnell SR. Regulation of collagen synthesis by ascorbic acid. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981 May;78(5):2879-82. doi: 10.1073/pnas.78.5.2879. PMID: 6265920; PMCID: PMC319462.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftlicher Artikel
Kahan V, Andersen ML, Tomimori J, Tufik S. Stress, immunity and skin collagen integrity: evidence from animal models and clinical conditions. Brain Behav Immun. 2009 Nov;23(8):1089-95. doi: 10.1016/j.bbi.2009.06.002. Epub 2009 Jun 10. PMID: 19523511.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Overbeek SA, Braber S, Koelink PJ, Henricks PA, Mortaz E, LoTam Loi AT, Jackson PL, Garssen J, Wagenaar GT, Timens W, Koenderman L, Blalock JE, Kraneveld AD, Folkerts G. Cigarette smoke-induced collagen destruction; key to chronic neutrophilic airway inflammation? PLoS One. 2013;8(1):e55612. doi: 10.1371/journal.pone.0055612. Epub 2013 Jan 31. Erratum in: PLoS One. 2013;8(10). doi:10.1371/annotation/0faf4c12-4fd4-474c-b5a4-16e49370aff3. PMID: 23383243; PMCID: PMC3561332.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Jariashvili K, Madhan B, Brodsky B, Kuchava A, Namicheishvili L, Metreveli N. UV damage of collagen: insights from model collagen peptides. Biopolymers. 2012 Mar;97(3):189-98. doi: 10.1002/bip.21725. Epub 2011 Oct 15. PMID: 22002434; PMCID: PMC3299808.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftlicher Artikel
Pérez-Tamayo R. Pathology of collagen degradation. A review. Am J Pathol. 1978 Aug;92(2):508-66. PMID: 209693; PMCID: PMC2018293.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Marcos-Garcés V, Molina Aguilar P, Bea Serrano C, García Bustos V, Benavent Seguí J, Ferrández Izquierdo A, Ruiz-Saurí A. Age-related dermal collagen changes during development, maturation and ageing - a morphometric and comparative study. J Anat. 2014 Jul;225(1):98-108. doi: 10.1111/joa.12186. Epub 2014 Apr 23. PMID: 24754576; PMCID: PMC4089350.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftlicher Artikel
Stevenson S, Thornton J. Effect of estrogens on skin aging and the potential role of SERMs. Clin Interv Aging. 2007;2(3):283-97. doi: 10.2147/cia.s798. PMID: 18044179; PMCID: PMC2685269.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Zhang H, Pan D, Dong Y, Su W, Su H, Wei X, Yang C, Jing L, Tang X, Li X, Zhao D, Sun L, Qi B. Transdermal permeation effect of collagen hydrolysates of deer sinew on mouse skin, ex vitro, and antioxidant activity, increased type I collagen secretion of percutaneous proteins in NIH/3T3 cells. J Cosmet Dermatol. 2020 Feb;19(2):519-528. doi: 10.1111/jocd.13041. Epub 2019 Jun 20. PMID: 31219234.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Choi YL, Park EJ, Kim E, Na DH, Shin YH. Dermal Stability and In Vitro Skin Permeation of Collagen Pentapeptides (KTTKS and palmitoyl-KTTKS). Biomol Ther (Seoul). 2014 Jul;22(4):321-7. doi: 10.4062/biomolther.2014.053. PMID: 25143811; PMCID: PMC4131521.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Clark KL, Sebastianelli W, Flechsenhar KR, Aukermann DF, Meza F, Millard RL, Deitch JR, Sherbondy PS, Albert A. 24-Week study on the use of collagen hydrolysate as a dietary supplement in athletes with activity-related joint pain. Curr Med Res Opin. 2008 May;24(5):1485-96. doi: 10.1185/030079908x291967. Epub 2008 Apr 15. PMID: 18416885.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Tak YJ, Kim YJ, Lee JG, Yi YH, Cho YH, Kang GH, Lee SY. Effect of Oral Ingestion of Low-Molecular Collagen Peptides Derived from Skate (Raja Kenojei) Skin on Body Fat in Overweight Adults: A Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Trial. Mar Drugs. 2019 Mar 7;17(3):157. doi: 10.3390/md17030157. PMID: 30866485; PMCID: PMC6471368.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Mullins RJ, Richards C, Walker T. Allergic reactions to oral, surgical and topical bovine collagen. Anaphylactic risk for surgeons. Aust N Z J Ophthalmol. 1996 Aug;24(3):257-60. doi: 10.1111/j.1442-9071.1996.tb01589.x. PMID: 8913129.
Gehe zur Quelle
Wissenschaftliche Studie
Gibson NR, Jahoor F, Ware L, Jackson AA. Endogenous glycine and tyrosine production is maintained in adults consuming a marginal-protein diet. Am J Clin Nutr. 2002 Mar;75(3):511-8. doi: 10.1093/ajcn/75.3.511. PMID: 11864857.
Gehe zur Quelle
Testberichte