Kollagenfibrille
Zuletzt aktualisiert: 20. Januar 2021

Unser Körper muss täglich durch viele Belastungen gebracht werden. Ob nun beim Sport, Arbeiten, sogar das Gehen kleiner Strecken übt auf irgendeine Stelle Druck aus. Unser Körper aber ist sehr robust, das verdanken wir den Kollagenfibrillen, mit dessen Hilfe wir diesen Belastungen trotzen können.

In unserem Beitrag zu dem Thema Kollagenfibrillen versuchen wir dir alles über die Eigenschaften und Aufgaben dieser Struktur zu erklären. Dabei gehen wir auch direkt auf das Kollagen selbst ein und geben dir die Nahrungsmittel, die sich am besten als Kollagenlieferanten eignen, mit auf den Weg.




Das Wichtigste in Kürze

  • Kollagen macht einen der größten Teile unserer Proteine im Körper aus. Die hohe Präsenz zeigt, dass es überall im Körper vertreten ist und sehr wichtige Aufgaben erfüllt.
  • Es gibt verschiedene Typen, die alle unterschiedliche Strukturen besitzen und somit auch ihre ganz eigenen Eigenschaften. Je nach Typ werden die verschiedenen Arten an Kollagen von bestimmten Zellen hergestellt.
  • Kollagen ist für den menschlichen Körper ungefährlich, selbst eine Überdosierung konnte bisher keine schweren Nebenwirkungen zugeordnet werden.

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Hintergründe: Was du über Kollagenfibrillen wissen solltest

In unserem Ratgeber findest du die wichtigsten Informationen bezüglich Kollagenfibrillen in unserem Körper.

Was sind Kollagenfibrillen?

Kollagenfibrillen sind Fasern, die aus mehreren Kollagenmolekülen bestehen. Kollagen selbst ist ein Protein. Es bildet insgesamt etwa 30% der gesamten Proteine im menschlichen Körper und kommt daher von allen Proteinen am häufigsten vor.

Welche Aufgaben erfüllen Kollagenfibrillen?

Kollagenfibrillen sind sehr robuste Strukturen und die verschiedenen Kollagentypen geben dieser Struktur weitere, spezialisierte Eigenschaften. Daher sind Kollagenfibrillen hauptsächlich im Bindegewebe, sowie in Haut- und Knochenzellen vertreten.

Organ Aufgabe
Bindegewebe Stabilität von Zellstrukturen, Schutz von Organen
Haut Äußerste Schutzschicht des Körpers
Haar Untere Schicht der Haut, Blutgefäße, Haar
Knorpel Polstert den Zusammenstoß zweier Knochen, macht Gelenke langlebig
Knochen Gerüst unseres Körpers, schützt uns vor Belastungen

Kollagenfibrillen stellen einen großen Teil des Bindegewebes dar. Das Bindegewebe ist für den Körper essenziell, man kann es überall im Körper finden. Hauptaufgabe des Bindegewebes ist es, der zellulären Struktur des Körpers einen besseren Halt zu bieten. Empfindliche Organe werden durch die Stabilisierung des Bindegewebes vor Schäden geschützt. (1)

Die Kollagen- fasern in unserer Haut machen diese straff.

Unsere Haut beinhaltet ebenfalls Kollagenfasern. Sie sorgen dafür, dass die Haut straff und gesund bleibt. Eine gesunde Haut ist von großer Bedeutung, denn sie schützt uns vor vielerlei Gefahren: UV-Strahlung, Bakterien oder Druck. Wird die Haut durch eine Wunde verletzt bedeutet das auch, dass die Kollagenfibrillen an dieser Stell durchtrennt worden sind. (2)

Die Gelenke unseres Körpers sind sehr fragile Stellen. Die verschiedenen Knochen, die an einem Gelenk aufeinandersitzen, würden sich durch die ständige Reibung sehr schnell abnutzen. Aus diesem Grund befindet sich Knorpel in diesen Zwischenräumen. Knorpel ist ein sehr elastisches Material, das zum größten Teil aus Wasser und Kollagen besteht. Diese Eigenschaft verdankt es dem sogenannten Typ-II Kollagen. (3)

Wie bilden sich Kollagenfibrillen?

Nachdem das frisch produzierte Kollagen die Zelle verlässt, kann es sich mit anderen Kollagenmolekülen zu Kollagenfibrillen zusammenschließen. Dieser Vorgang nennt sich Fibrillogenese. Wichtig zu erwähnen ist es, dass Proteine eine lange Zusammensetzung von Aminosäuren sind.

Kollagenfibrillen-1

Kollagen ist überall in unserem Körper zu finden. Es sorgt dafür, dass alles schön straff und robust bleibt, daher ist Kollagen auch in vielen Hygieneartikeln zu finden.
(Bildquelle: Lumin / unsplash)

Damit Kollagen lange Fasern bilden kann, muss das Protein eine hohe Konzentration an Glycin aufweisen. Glycin selbst ist die kleinste Aminosäure und eignet sich durch seine Eigenschaften besonders gut zur Bildung von Kollagenfibrillen. In der Regel gilt, dass jede dritte Aminosäure Glycin ist. (1, 4)

Kann der Körper selbst Kollagen bilden?

Kurz gesagt: Ja.

Im Körper befindet sich ein großes Spektrum an Zellen, die in der Lage sind Kollagen zu bilden. Je nach Zelltyp und Ort der Herstellung werden ganz andere Kollagentypen hergestellt. Einige Beispiele sind in der nachfolgenden Tabelle zu sehen.

Zelltyp Ort
Fibroblasten innere Hautschicht
Osteoblasten Knochengewebe
Chondroblasten Knorpel

Allerdings werden die produzierenden Zellen im zunehmenden Alter schwächer und stellen weniger Kollagen her. Der Körper signalisiert dies auf verschiedene Wege: Das Haar wird dünner, die Gelenke spröde und die Haut faltig. Daher wird die Kollagenaufnahme durch Nahrungsmittel immer wichtiger, je älter man wird. (5)

Welche Lebensmittel sind gut für die Kollagenbildung?

Kollagen in Lebensmitteln ist für den Körper sehr gesund. Es versorgt dich mit einer hohen Menge an Aminosäuren, die wiederum für neue Proteine verwendet werden, kann auch Kollagen selbst. Allerdings ist Kollagen ist ein tierisches Protein, wer ungern Fleischprodukte ist muss sich anders zu helfen wissen.

Im nachfolgenden Abschnitt werden tierische Lebensmittel mit der pflanzlichen Alternative verglichen

Tierische Lebensmittel

Zähes Fleisch enthält viel Kollagen und ist daher gesund.

Tierische Lebensmittel mit einem hohen Eiweißgehalt sind ideale Kollagenlieferanten, darunter fallen Produkte wie Fleisch oder Eier. Bei Fleisch kann sehr leicht erkannt werden, ob sich ein hoher oder ein niedriger Kollagenanteil im Produkt befindet.

Die Textur des Fleisches wird durch Kollagen zäh. Zähes Fleisch ist eher weniger gern gesehen, in diesem Fall aber ist das ein gutes Zeichen für einen hohen Kollagenanteil.

Vorteile
  • Kollagen kann direkt aufgenommen werden
  • Ideale Konzentration an Aminosäuren
Nachteile
  • Erhöhte Aufnahme von Cholesterin
  • Umweltunfreundlich
  • Teuer

Beim Verzehr von Fleisch sollte allerdings auf die Menge geachtet werden. In Fleisch befindet sich Cholesterin, ein fettartiger Naturstoff. Eine zu hohe Menge kann verschiedene Komplikationen wie Bluthochdruck oder verstopfte Arterien verursachen.

Die Herstellung von Fleischprodukten ist zudem wenig umweltfreundlich, denn dabei entsteht eine hohe Menge an Treibhausgasen.

Pflanzliche Lebensmittel

Wer eher auf pflanzliche Produkte setzt, der muss deutlich stärker auf die Ernährung achten. Da Kollagen ein tierisches Protein ist, kann es nicht über pflanzliche Produkte aufgenommen werden.

Stattdessen kann man die Aminosäuren zur Bildung von Kollagen, sowie verschiedene Spurenelemente wie Zink durch pflanzliche Nahrung aufnehmen, um die Kollagenbildung zu fördern.

Vorteile
  • Regt die natürliche Kollagenbildung an
  • Für Vegetarier geeignet
  • Hohe Lebensmittelvielfalt
Nachteile
  • Keine direkte Aufnahme möglich
  • Andere Zusammensetzung von Aminosäuren, im Alter weniger effektiv

Einige Beispiele für pflanzliche Nahrungsmittel mit einer hohen Menge an Aminosäuren sind Getreideprodukte und Hülsenfrüchte. Das größte Problem bleibt dennoch die Tatsache, dass Kollagen nicht direkt aufgenommen werden kann. Die körpereigene Kollagensynthese nimmt im hohen Alter ab und somit auch die Effektivität die Biosynthese zu fördern.

in Getreideprodukte ist natürliches Kollagen enthalten. (Bildquelle: 123rf / margouillat)

Sowohl die direkte Aufnahme von Kollagen als auch die Förderung durch Wirkstoffen bringen gesundheitlich einen großen Vorteil. Es ist daher am besten, beide Kollagenquellen in Anspruch zu nehmen.

Welche verschiedenen Arten von Kollagen gibt es?

Wie bereits erwähnt kommen je nach Situation ganz andere Kollagentypen zum Vorschein. Insgesamt kann Kollagen in 28 verschiedenen Typen vorkommen. Noch heute sind einige Funktionen von einzelnen Typen für die Wissenschaft unklar, darum beschäftigen wir uns in diesem Abschnitt mit den wichtigsten Typen. (6)

Typ Anwendung
Typ-I Bindegewebe Knochen, Haut, Sehnen, Bänder, Hornhaut, Organe
Typ-II Knorpel, Glaskörper des Auges
Typ-III Untere Schicht der Haut, Blutgefäße, Muskulatur
Typ-IV Basallamina, Nieren
Typ-V Plazenta, Basallamina, siehe Typ-I

Typ-I Kollagen

Die häufigste Form von Kollagen, insgesamt 90% des Kollagens in unserem Körper ist Typ-I Kollagen. Sie bilden Fibrillen und sind praktisch überall im Körper zu finden. Einige der Anwendungsbereiche von Typ-I Kollagen sehen wie folgt aus. (7)

  • Haar
  • Bindegewebe
  • Knochen
  • Haut
  • Hornhaut
  • Knorpel
  • Organe

Typ-I Kollagen dient als Stützelement für sämtliche Bereiche des Körpers. Zusätzlich dazu ist Typ-I Kollagen für die Narbenbildung verantwortlich. Man geht daher davon aus, dass Kollagen aktiv am Wundheilungsprozess teilnimmt.

Als Hauptakteur in Bindegewebe und Haut ist Typ-I Kollagen Hauptaugenmerk für die Kosmetikindustrie. Beauty-Produkte verwenden diesen Kollagentyp, um dünnes Haar und erschlaffte Haut zu behandeln.

Typ-II Kollagen

Anders als Typ-I ist Typ-II Kollagen sehr elastisch und ist somit eines der Hauptbestandteile von Knorpel. Knorpel kommt vor allem in Gelenken zum Einsatz. Durch die besondere Beschaffenheit von Typ-II Kollagen werden die Knochen am Gelenk vor Verschleiß und Druck geschützt. (8)

Auch im Glaskörper findet das flexible Material seine Anwendung. Dort ist es Bestandteil der gelartigen Masse im Auge, die dem Augapfel erst seine Form verleiht. (9)

Typ-III Kollagen

Dieser Typ ist hauptsächlich unterhalb der Hautschicht zu finden. Daher wird Typ-III Kollagen auch durch Fibroblasten gebildet. Sie stellen wie Typ-I einen wichtigen Teil des Bindegewebes und der Haare dar.

Kollagenfibrillen-3

Ein stabiles Gerüst muss gut vernetzt sein, um den vielen Ansprüchen gerecht zu werden. Das ist mit Kollagen nicht anders.
(Bildquelle: Ahmad Ardity / pixabay)

Es besitzt ebenfalls elastische Eigenschaften, daher ist Typ-III Kollagen das Stützelement in vielen Organen, welche ein anspruchsvolleres Gerüst benötigen. Darunter zählen Blutgefäße, die Lungen oder unsere Haut. (10)

Typ-IV Kollagen

Das einzige Kollagen in unserer Liste, dass keine Kollagenfibrillen bilden kann. Grund hierfür ist der Mangel an Glycin, dass den anderen Typen zur Bildung einer Fibrillenstruktur verhilft. Stattdessen bildet Typ-IV Kollagen ein netzartiges Geflecht.

Typ- IV Kollagen spielt eine entscheidende Rolle in der Filterfunktion der Nieren. Es ist außerdem Bestandteil der Basallamina, das Zwischengewebe, dass sich zwischen den inneren Hautzellen und der Blutgefäße befindet. Dieses Zwischengewebe ist für den Transport von Stoffen zwischen den beiden Bereichen unerlässlich. (11)

Sonstige Kollagentypen

Die oben genannten Kollagentypen gehören zu den häufigsten und wichtigsten Typen. Von allen verbleibenden Kollagentypen sind nur Typ-V und Typ-XI Kollagen in der Lage, Kollagenfibrillen auszubilden. Der Aufgabenbereich von Typ-V Kollagen überschneidet sich stark mit denen von Typ-I. Die einzige Ausnahme ist jedoch, dass Typ-V ein wichtiger Baustein in der Plazenta ist. (12) Typ-XI kann mit Typ-II Kollagen Fibrillen bilden und teilt daher einen ähnlichen Aufgabenbereich.

Zwar können alle anderen Kollagentypen keine Fibrillen bilden, besitzen dennoch ähnliche Eigenschaften als Strukturproteine.

Ist zu viel Kollagen schädlich?

Eine Überdosierung stellt keine Gefahr für die Gesundheit des Menschen dar. Allerdings können größere Mengen Kollagen zu Bauchschmerzen führen. Eine Überdosierung ist allerdings nur schwer zu erreichen, denn Kollagen lässt sich leicht über den Harnweg ausscheiden.

Ein Mangel an Kollagen allerdings kann sehr unangenehme Nebenwirkungen nach sich ziehen und sollte daher gemieden werden. Die ersten Symptome sehen dabei wie folgt aus. (13)

  • Schlaffe Haut: Wenn nicht ausreichen Kollagen vorhanden ist, dann wird die Haut schlaff. Dies zeichnet sich vor allem durch Falten im Gesicht und Augenringe aus.
  • Dünneres Haar: Wer sein Haar nicht pflegt läuft Gefahr, dass die Haare spröde werden. Sie verlieren ihren Glanz und ihr Volumen, das Wachstum neuer Haare fällt dem Körper schwerer.
  • Cellulite: Ohne ausreichend Kollagen gelingt es dem Fettgewebe unter der Haut dich der Oberfläche zu nähern. Dadurch bildet die Haut Dellen an den betroffenen Stellen. Das Bindegewebe funktioniert dort deutlich schlechter.
  • Muskelbeschwerden: Ein Rückgang der Kollagenstrukturen an Muskelfasern baut bei einem Kollagenmangel die Verbindung ab. Die betroffenen Stellen schmerzen oder sind sehr anfällig gegen Muskelkater.

Der Körper kann selbst Kollagen produzieren, daher ist eine Mangelerscheinung nur schwer zu erreichen. Im hohen Alter ist man allerdings deutlich anfälliger gegenüber den Symptomen.

Welche Nebenwirkungen hat Kollagen?

Kollagen ist ein Protein und wie alle Proteine können Komplikationen auftauchen, falls die Struktur vom Ideal abweicht. Proteine mit einer fehlerhaften Struktur werden auch Prionen genannt und sind hauptverantwortlich für vielerlei Krankheiten.

Diese Nebenwirkung lässt sich allerdings sehr leicht vermeiden, und zwar indem das Kollagen aus Tieren gewonnen wird, die näher mit uns verwandt sind. Beispielsweise sind Säugetiere wie Rinder oder Schweine sehr gut für die Kollagensynthese geeignet. (14)

Ein falsch gefaltetes Protein verursacht genau die gegenteilige Wirkung.

Abgesehen davon besitzt Kollagen keine Nebenwirkungen, es ist bereits in großen Mengen in unserem Körper vorhanden und viele Bereiche im Körper sind von den Eigenschaften von Kollagen abhängig.

Fazit

Kollagen machen insgesamt 30% aller Proteine im Körper aus. Daher ist es kein Wunder, dass Kollagenfibrillen einen bedeutend wichtigen Beitrag im Körper erfüllen. Sie dienen hauptsächlich der Stabilität in verschiedenen Strukturen wie Haut, Knochen oder Haaren.

Je nachdem, in welchem Bereich Kollagen zu Einsatz kommt, kann das Kollagenmolekül anders aufgebaut sein, in diesem Fall werden diese Proteine in eigene Kollagentypen unterteilt.

Unser Körper ist selbst in der Lage Kollagen zu produzieren, allerdings nimmt die Effizienz langsam, aber stetig im Alter ab. Dies lässt sich durch bewusstes Essen wieder ausgleichen.

Kollagen ist für unseren Körper nicht schädlich, doch die Abwesenheit des Proteins kann schwere Krankheiten auslösen. Daher ist es Ratsam darauf zu achten, dass der Tagesbedarf an Kollagen gedeckt ist.

Bildquelle: anneleven / 123rf

Einzelnachweise (14)

1. Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/
Quelle

2. Bolke L, Schlippe G, Gerß J, Voss W. A Collagen Supplement Improves Skin Hydration, Elasticity, Roughness, and Density: Results of a Randomized, Placebo-Controlled, Blind Study. Nutrients. 2019;11(10):2494. Published 2019 Oct 17. doi:10.3390/nu11102494
Quelle

3. Moskowitz RW. Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease. Semin Arthritis Rheum. 2000 Oct;30(2):87-99. doi: 10.1053/sarh.2000.9622. PMID: 11071580.
Quelle

4. Shoulders MD, Raines RT. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833
Quelle

5. Autoren G. Schlippe, L. Bolke, W. Voss Institut Dermatest GmbH, Münster DOIhttp://dx.doi.org/10.1055/s-0034-1393066Online-Publikation: 5.10.2015Akt Dermatol 2015; 41: 529–534© Georg Thieme Verlag KGStuttgart · New YorkISSN 0340-2541
Quelle

6. Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011;3(1):a004978. Published 2011 Jan 1. doi:10.1101/cshperspect.a004978
Quelle

7. Wu M, Cronin K, Crane JS. Biochemistry, Collagen Synthesis. [Updated 2020 Sep 11]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2020 Jan-.
Quelle

8. Eyre D. Collagen of articular cartilage. Arthritis Res. 2002;4(1):30-5. doi: 10.1186/ar380. Epub 2001 Oct 5. PMID: 11879535; PMCID: PMC128915.
Quelle

9. Mariëlle van Deemter, Hendri H. Pas, Roel Kuijer, Roelofje J. van der Worp, Johanna M. M. Hooymans, Leonoor I. Los; Enzymatic Breakdown of Type II Collagen in the Human Vitreous. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2009;50(10):4552-4560
Quelle

10. Xin Liu, Hong Wu, Michael Byrne, Stephen Krane, Rudolf Jaenisch Proceedings of the National Academy of Sciences Mar 1997, 94 (5) 1852-1856; DOI: 10.1073/pnas.94.5.1852
Quelle

11. Ernst Pöschl, Ursula Schlötzer-Schrehardt, Bent Brachvogel, Kenji Saito, Yoshifumi Ninomiya, Ulrike Mayer Development 2004 131: 1619-1628; doi: 10.1242/dev.01037
Quelle

12. Madri JA, Foellmer HG, Furthmayr H. Type V collagens of the human placenta: trimer alpha-chain composition, ultrastructural morphology and peptide analysis. Coll Relat Res. 1982 Jan;2(1):19-29. doi: 10.1016/s0174-173x(82)80038-1. PMID: 7105646.
Quelle

13. Deshmukh SN, Dive AM, Moharil R, Munde P. Enigmatic insight into collagen. J Oral Maxillofac Pathol. 2016;20(2):276-283. doi:10.4103/0973-029X.185932
Quelle

14. Nemoto T, Horiuchi M, Ishiguro N, Shinagawa M. Detection methods of possible prion contaminants in collagen and gelatin. Arch Virol. 1999;144(1):177-84. doi: 10.1007/s007050050494. PMID: 10076518.
Quelle

Warum kannst du mir vertrauen?

Wissenschaftliche Literatur
Lodish H, Berk A, Zipursky SL, et al. Molecular Cell Biology. 4th edition. New York: W. H. Freeman; 2000. Section 22.3, Collagen: The Fibrous Proteins of the Matrix. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/
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Wissenschaftlicher Artikel
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Wissenschaftliche Studie
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Wissenschaftliche Artikel
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Wissenschaftlicher Artikel
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Wissenschaftlicher Artikel
Ernst Pöschl, Ursula Schlötzer-Schrehardt, Bent Brachvogel, Kenji Saito, Yoshifumi Ninomiya, Ulrike Mayer Development 2004 131: 1619-1628; doi: 10.1242/dev.01037
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Wissenschaftliche Studie
Madri JA, Foellmer HG, Furthmayr H. Type V collagens of the human placenta: trimer alpha-chain composition, ultrastructural morphology and peptide analysis. Coll Relat Res. 1982 Jan;2(1):19-29. doi: 10.1016/s0174-173x(82)80038-1. PMID: 7105646.
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Deshmukh SN, Dive AM, Moharil R, Munde P. Enigmatic insight into collagen. J Oral Maxillofac Pathol. 2016;20(2):276-283. doi:10.4103/0973-029X.185932
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Wissenschaftliche Studie
Nemoto T, Horiuchi M, Ishiguro N, Shinagawa M. Detection methods of possible prion contaminants in collagen and gelatin. Arch Virol. 1999;144(1):177-84. doi: 10.1007/s007050050494. PMID: 10076518.
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